Albumin und Globuline

Albumine (A) und Globuline (D).

A- und G-Proteine, die sich in allen Geweben befinden. Blutserum ist in diesen Proteinen am reichsten. Der Gehalt an Albumin beträgt 40-45 g / l, Globuline 20-30 g / l, dh der Anteil an Albumin macht mehr als die Hälfte der Plasmaproteine ​​aus.

Albumin-Proteine ​​mit relativ geringem Molekulargewicht (15-70.000. Ja); Sie haben eine negative Ladung und saure Eigenschaften, IET - 4.7, enthalten viel Glutaminaminosäure. Da es sich um stark hydratisierte Proteine ​​handelt, lagern sie sich nur mit einer hohen Konzentration an dehydratisierenden Substanzen ab.

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielen signifikante Albumin-Konzentrationen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks. Liegt die Albumin-Konzentration unter 30 g / l, verändert sich der osmotische Blutdruck, was zu Ödemen führt. Etwa 75-80% des osmotischen Blutdrucks entfallen auf Albumin.

Ein charakteristisches Merkmal von Albumin ist seine hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle. Hierbei handelt es sich um unspezifische Trägerstoffe, die Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Arzneimittel und Calciumionen transportieren. Die Bindung und Übertragung langkettiger Fettsäuren ist die hauptsächliche physiologische Funktion von Serumalbumin. Albumine werden hauptsächlich in der Leber synthetisiert und sind schnell aktualisiert, ihre Halbwertszeit beträgt 7 Tage.

Globuline sind Proteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht als Albumin. Globuline schwach saure oder neutrale Proteine ​​(IEP = 6 - 7.3). Einige der Globuline haben die Fähigkeit, Substanzen (spezifische Träger) spezifisch zu binden.

Vielleicht die Fraktionierung von Serumproteinen in Albumin und Globuline durch Aussalzen mit (NH₄)₂SO₄. In einer gesättigten Lösung fällt Albumin als leichtere Fraktion aus, in einer halbgesättigten Fraktion als Globuline.

In der Klinik ist die Methode der Serumproteinfraktionierung durch Elektrophorese weit verbreitet. Bei der elektrophoretischen Auftrennung von Serumproteinen lassen sich 5–7 Fraktionen unterscheiden: Art und Ausmaß von Veränderungen der Serumproteinfraktionen unter verschiedenen pathologischen Bedingungen sind für diagnostische Zwecke von großem Interesse. Die Reduktion von Albumin wird als Folge einer Verletzung ihrer Synthese mit einem Mangel an plastischem Material, einer Verletzung der synthetischen Funktion der Leber und einer Nierenschädigung beobachtet. Der Gehalt an Globulinen steigt mit chronischen Infektionsprozessen.

Albumin und Globuline

Albumine (A) und Globuline (D).

A- und G-Proteine, die sich in allen Geweben befinden. Blutserum ist in diesen Proteinen am reichsten. Der Gehalt an Albumin beträgt 40-45 g / l, Globuline 20-30 g / l, dh der Anteil an Albumin macht mehr als die Hälfte der Plasmaproteine ​​aus.

Albumin-Proteine ​​mit relativ geringem Molekulargewicht (15-70.000. Ja); Sie haben eine negative Ladung und saure Eigenschaften, IET - 4.7, enthalten viel Glutaminaminosäure. Da es sich um stark hydratisierte Proteine ​​handelt, lagern sie sich nur mit einer hohen Konzentration an dehydratisierenden Substanzen ab.

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielen signifikante Albumin-Konzentrationen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks. Liegt die Albumin-Konzentration unter 30 g / l, verändert sich der osmotische Blutdruck, was zu Ödemen führt. Etwa 75-80% des osmotischen Blutdrucks entfallen auf Albumin.

Ein charakteristisches Merkmal von Albumin ist seine hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle. Hierbei handelt es sich um unspezifische Trägerstoffe, die Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Arzneimittel und Calciumionen transportieren. Die Bindung und Übertragung langkettiger Fettsäuren ist die hauptsächliche physiologische Funktion von Serumalbumin. Albumine werden hauptsächlich in der Leber synthetisiert und sind schnell aktualisiert, ihre Halbwertszeit beträgt 7 Tage.

Globuline sind Proteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht als Albumin. Globuline schwach saure oder neutrale Proteine ​​(IEP = 6 - 7.3). Einige der Globuline haben die Fähigkeit, Substanzen (spezifische Träger) spezifisch zu binden.

Vielleicht die Fraktionierung von Serumproteinen in Albumin und Globuline durch Aussalzen mit (NH₄)₂SO₄. In einer gesättigten Lösung fällt Albumin als leichtere Fraktion aus, in einer halbgesättigten Fraktion als Globuline.

In der Klinik ist die Methode der Serumproteinfraktionierung durch Elektrophorese weit verbreitet. Bei der elektrophoretischen Auftrennung von Serumproteinen lassen sich 5–7 Fraktionen unterscheiden: Art und Ausmaß von Veränderungen der Serumproteinfraktionen unter verschiedenen pathologischen Bedingungen sind für diagnostische Zwecke von großem Interesse. Die Reduktion von Albumin wird als Folge einer Verletzung ihrer Synthese mit einem Mangel an plastischem Material, einer Verletzung der synthetischen Funktion der Leber und einer Nierenschädigung beobachtet. Der Gehalt an Globulinen steigt mit chronischen Infektionsprozessen.

Albumine und Globuline

Zur Albuminfraktion gehört auch Transthyretin (Präalbumin), das zusammen mit Thyroxin-bindendem Globulin und Albumin das Hormon Thyroxin und seinen Metaboliten Iodothyronin transportiert.

Albumine sind einfache niedermolekulare hydrophile Proteine. Das Albuminmolekül enthält 600 Aminosäuren. Molekulargewicht 67 kDa. Albumine werden wie die meisten anderen Plasmaproteine ​​in der Leber synthetisiert. Ungefähr 40% des Albumins befinden sich im Blutplasma, der Rest befindet sich in der interstitiellen Flüssigkeit und in der Lymphe.

Globuline

Im Gegensatz zu Albumin sind Globuline nicht wasserlöslich, sondern in schwachen Salzlösungen löslich.

Diese Fraktion enthält eine Vielzahl von Proteinen. ₁-Globuline haben eine hohe Hydrophilie und ein niedriges Molekulargewicht - daher geht bei der Pathologie der Nieren leicht der Urin verloren. Ihr Verlust hat jedoch keinen signifikanten Einfluss auf den onkotischen Blutdruck, da ihr Gehalt im Blutplasma gering ist.

Funktionen von 1-Globulinen

1. Transport. Transportieren Sie Lipide, während Sie mit ihnen Komplexe bilden - Lipoproteine. Zu den Proteinen dieser Fraktion gehören Proteine, die für den Transport von Hormonen bestimmt sind: Thyroxin-bindendes Protein - Transfer von Thyroxin, Transcortin - Transport von Cortisol, Corticosteron und Progesteron, Säureglycoprotein - Transport von Progesteron.

2. Beteiligung an der Funktionsweise des Blutgerinnungssystems und des Komplement-Prothrombin-Systems.

3. Regulatorische Funktion. Einige Proteinfraktionen₁-Globuline sind endogene Inhibitoren proteolytischer Enzyme. Die höchste Konzentration im Plasma₁-Antitrypsin. Sein Gehalt im Plasma beträgt 2 bis 4 g / l (sehr hoch), das Molekulargewicht beträgt 58-59 kDa. Seine Hauptfunktion ist die Unterdrückung von Elastase, einem Enzym, das Elastin (eines der Hauptproteine ​​des Bindegewebes) hydrolysiert₁-Antitrypsin ist auch ein Inhibitor von Proteasen: Thrombin, Plasmin, Trypsin, Chymotrypsin und einige Enzyme des Blutgerinnungssystems. Zu fraktionieren₁-Globuline umfassen auch₁-Antichymotrypsin. Es hemmt Chymotrypsin und einige Proteinasen der Blutkörperchen.

Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht. Diese Fraktion enthält regulatorische Proteine, Blutgerinnungsfaktoren, Komponenten des Komplementsystems und Transportproteine. Dies beinhaltet Ceruloplasmin. Es ist ein Kupferträger und gewährleistet auch die Konstanz des Kupfergehalts in verschiedenen Geweben, insbesondere in der Leber. Bei einer Erbkrankheit - Morbus Wilson - sinkt der Ceruloplasminspiegel. Infolgedessen steigt die Kupferkonzentration in Gehirn und Leber. Dies äußert sich in der Entwicklung neurologischer Symptome sowie einer Leberzirrhose.

Haptoglobine: Der Gehalt dieser Proteine ​​beträgt ungefähr 1/4 aller all₂-Globuline. Haptoglobin bildet spezifische Komplexe mit Hämoglobin, das während der intravaskulären Hämolyse aus Erythrozyten freigesetzt wird. Aufgrund des hohen Molekulargewichts dieser Komplexe können sie nicht von den Nieren eliminiert werden. Dies verhindert, dass der Körper Eisen verliert.

Hämoglobinkomplexe mit Haptoglobin werden von Zellen des retikuloendothelialen Systems (Zellen des mononukleären Phagozytensystems) zerstört. Danach spaltet sich das Globin in Aminosäuren auf, Häm wird in Bilirubin zerstört und wird über die Galle ausgeschieden, und Eisen verbleibt im Körper und kann recycelt werden.

Dieser Bruchteil enthält auch ₂-Makroglobulin. Das Molekulargewicht dieses Proteins beträgt 720 kDa, Plasmakonzentration 1,5-3 g / l. Es ist ein endogener Inhibitor von Proteinasen aller Klassen und bindet auch das Hormon Insulin.

Mit₁-Der Glykoprotein-Inhibitor ist das wichtigste regulatorische Glied im klassischen Weg der Komplementaktivierung (CCP) und kann Plasmin, Kallikrein, hemmen.

Transportproteine: Retinol-bindendes Protein - Transport von Vitamin A, Vitamin D-bindendes Protein - Transport von Vitamin D.

Komponenten des Blutgerinnungssystems und der Fibrinolyse: Antithrombin III und Plasminogen.

Diese Fraktion enthält:

Fibrinogen - Protein - Gerinnungssystem

Proteine ​​von Komponenten des Komplementaktivierungssystems

Transportproteine: Transferrin (Transport von Eisenionen), Transcobalamin (Transport von Vitamin B)₁₂), Globulin-bindende Sexualhormone (Transport von Testosteron und Estradiol), LDL (Transport von Lipiden).

Hämopexin überträgt freies Häm, Porphyrin. Bindet hämhaltige Proteine ​​und überträgt sie zur Zerstörung in die Leber.

Diese Fraktion enthält hauptsächlich Antikörper-Proteine, die im Lymphgewebe und in RES-Zellen synthetisiert werden, sowie einige Komponenten des Komplementsystems.

Die Funktion von Antikörpern besteht darin, den Körper gegen Fremdstoffe (Bakterien, Viren, Fremdproteine) zu schützen, die als Antigene bezeichnet werden.

Hauptklassen von Antikörpern im Blut:

- Immunglobuline G (IgG)

- Immunglobuline M (IgM)

- Immunglobuline A (IgA), zu denen IgD und IgE gehören.

IgG und IgM können das Komplementsystem aktivieren. Weitere Informationen zu Immunglobulinen finden Sie in Anhang 1 dieses Handbuchs.

Es gilt auch die Gruppe der Gammaglobuline Kryoglobuline. Dies sind Proteine, die beim Abkühlen der Molke ausfallen können. Gesunde Menschen haben sie nicht im Serum. Sie treten bei Patienten mit rheumatoider Arthritis und multiplem Myelom auf.

Unter Kryoglobulinen gibt es ein Protein Fibronectin. Es ist ein Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht (Molekulargewicht 220 kDa). Es ist im Blutplasma und auf der Oberfläche vieler Zellen (Makrophagen, Endothelzellen, Thrombozyten, Fibroblasten) vorhanden. Funktionen von Fibronektin: 1. Stellt die Wechselwirkung der Zellen untereinander sicher; 2. Fördert die Blutplättchenhaftung; 3. Verhindert Tumormetastasen.

Plasmafibronektin ist Opsonin - es verstärkt die Phagozytose. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Reinigung des Blutes von Abbauprodukten von Proteinen wie Kollagen. Die Verbindung mit Heparin ist an der Regulierung der Blutgerinnung beteiligt. Derzeit wird dieses Protein in großem Umfang untersucht und zur Diagnose verwendet, insbesondere bei Erkrankungen, bei denen das Makrophagen-System gehemmt wird (Sepsis usw.).

Interferon ist ein Glykoprotein. Es hat ein Molekulargewicht von ca. 26 kDa. Es hat eine Artspezifität. Produziert in Zellen als Reaktion auf die Einschleppung von Viren. Bei einem gesunden Menschen ist die Plasmakonzentration niedrig. Bei Viruserkrankungen steigt jedoch die Konzentration.

Albumine und Globuline.

Albumine sind einfache Eichhörnchen; sind Teil von tierischen und pflanzlichen Geweben; gefunden in Eiweiß, Serum, Milch, in Pflanzensamen. Löslich in Wasser, Salzlösungen, Säuren und Laugen. Ungefähr 75-80% des osmotischen Drucks von Serumproteinen fallen auf Albumin; Eine ihrer Funktionen ist der Transport von Fettsäuren.

Globuline - eine Gruppe von tierischen und pflanzlichen Proteinen, die in der Natur weit verbreitet sind. Zu globulären Proteinen gehören. Löslich in schwachen Lösungen von neutralen Salzen, verdünnten Säuren und Laugen. Die durch die a-Fraktion dargestellten Globuline sind im Blut in einem Komplex mit Bilirubin und mit Lipoproteinen hoher Dichte enthalten. Die β-Globulinfraktion enthält Prothrombin, eine Vorstufe von Thrombin, einem Protein, das an der Blutgerinnung beteiligt ist. Die Fraktion der g-Globuline ist die heterogenste. Die wichtigsten G-Globuline sind Immunglobuline.

Das Verhältnis von Albumin zu Globulin hat einen diagnostischen Wert: Es liegt normalerweise nahe bei 2 und nimmt bei entzündlichen Erkrankungen ab.

Protamine und Histone.

Protamine - niedermolekulare Proteine ​​in den Spermienkernen von Fischen und Vögeln. Sie enthalten 60-85% Arginin und haben basische Eigenschaften. Gut gelöst in Wasser, saurem und neutralem Medium. Sie werden durch Laugen ausgefällt. In den Zellkernen sind mit DNA assoziiert.

Histone sind auch kleine Proteine ​​der Hauptfigur. Ihre Struktur umfasst Lysin und Arginin, deren Gehalt 20-30% nicht überschreitet. Es gibt fünf verschiedene Arten von Histonen: H1, H2A, H2B, H3 und H4. Diese Proteine ​​kommen hauptsächlich in Zellkernen vor. Sie sind an der strukturellen Organisation des Chromatins beteiligt.

Prolamine und Gluteline.

Prolamine sind Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs. Sie enthalten 20-25% Glutaminsäure und 10-15% Prolin. Löslich in 60-80% iger wässriger Ethanollösung, während alle anderen einfachen Proteine ​​unter diesen Bedingungen üblicherweise ausfallen.

Gluteline sind einfache Proteine, die in Getreidesamen und in grünen Pflanzenteilen vorkommen. Sie zeichnen sich durch einen hohen Gehalt an Glutaminsäure und das Vorhandensein von Lysin aus. Löslich in verdünnten Laugen. Gluteline sind Ersatzproteine.

KOMPLEXE PROTEINE

1. Chromoproteine ​​(aus dem Griechischen. Chroma - Farbstoff) bestehen aus einem einfachen Protein und einer damit verbundenen Nicht-Protein-Komponente. Es gibt Hämoproteine ​​und Flavoproteine. Sie sind an Prozessen wie Atmung, Sauerstoff- und Kohlendioxidtransport, Redoxreaktionen, Licht- und Farbwahrnehmung usw. beteiligt.

Hämoproteine ​​umfassen Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrome, Katalase und Peroxidasen. Alle von ihnen enthalten Ferroporphyrine, unterscheiden sich jedoch in ihrer Zusammensetzung und Struktur von Proteinen und erfüllen verschiedene biologische Funktionen. Speziesunterschiede von Hämoglobin sind auf Globin zurückzuführen.

Betrachten Sie die Struktur von Hämoglobin - Blutprotein. Die Nicht-Protein-Komponente von Hämoglobin ist ein Blutpigment, das eine blutrote Farbe ergibt. Die Basis seiner Struktur ist Protoporphyrin IX (Abb. 5). Im Zentrum des Häms befindet sich ein Eisenatom, das kovalent und mit den anderen beiden Koordinationsbindungen an zwei Stickstoffatome gebunden ist. Häm "umwickelte" eine Polypeptidkette. Das Hämoglobinmolekül HbA (von Englisch Adult-Adult) enthält vier Polypeptidketten, die zusammen den Proteinteil des Moleküls ausmachen - Globin (Abb. 6). Zwei α-Ketten enthalten 141 Aminosäurereste, zwei β-Ketten - jeweils 146.

Hämoglobin HbA ist auch im Blut eines Erwachsenen vorhanden.₂ (2α, 2δ-Ketten, 2,5%) und HbA₃ (weniger als 1%, unterschiedlich in der Struktur der B-Kette).

Bekanntes fötales Hämoglobin (Hämoglobin bei Neugeborenen) HbF, bestehend aus 2 α- und 2 γ-Ketten. Hämoglobin F hat eine erhöhte Affinität für Sauerstoff und ermöglicht es einer relativ kleinen Menge fötalen Blutes, Sauerstoffversorgungsfunktionen effizienter auszuführen. Das Blut des Neugeborenen enthält bis zu 80% HbF, am Ende des 1. Lebensjahres ist es fast vollständig durch HbA ersetzt.

Erkrankungen der Hämoglobine (mehr als 200) werden als Hämoglobine bezeichnet.

1. Hämoglobinopathien, die auf einer erblichen Veränderung der Struktur einer normalen Hämoglobinkette beruhen. Ungefähr 150 verschiedene Arten von mutierten Hämoglobinen werden im menschlichen Blut entdeckt.

Abnormale Hämoglobine unterscheiden sich in ihren physikochemischen Eigenschaften (elektrophoretische Mobilität, Löslichkeit, isoelektrischer Punkt, Affinität zu Sauerstoff).

Ein klassisches Beispiel für eine Hämoglobinopathie ist die Sichelzellenanämie, die in den Ländern Südamerikas, Afrikas und Südostasiens häufig auftritt. Der chemische Defekt wird auf den Ersatz von Glutaminsäure in der 6. Position vom N-Terminus zum Valin in den β-Ketten des Hämoglobin-HbS-Moleküls reduziert. Dies ist das Ergebnis einer Mutation im DNA-Molekül. HbS verringert die Löslichkeit und Affinität für Sauerstoff. Rote Blutkörperchen nehmen bei niedrigem Sauerstoffpartialdruck die Form einer Sichel an. HbS geht nach Sauerstoffabgabe im Gewebe in schwerlösliche Desoxyform über und fällt in Form von spindelförmigen Kristallen aus. Sie deformieren die Zelle und führen zur Hämolyse. Die heterozygote Form der Anomalie ist asymptomatisch oder geht mit einer leichten hämolytischen Anämie einher. Homozygote entwickeln ab den ersten Lebensmonaten eine schwere Form der Sichelzellenanämie. Die Krankheit ist akut und Kinder sterben oft in einem frühen Alter.

2. Thalassämie - eine Gruppe von Krankheiten mit einer erblichen Verletzung der Synthese einer der Globinketten. Es gibt α- und β-Thalassämie. Die Hämoglobinopathie H - eine der Varianten der a-Thalassämie - äußert sich in einer hämolytischen Anämie, einer Ausfällung von Hämoglobin H, einer Milzvergrößerung und schweren Knochenveränderungen.

3. Eisenmangelanämie - Gestörte Hämoglobinsynthese aufgrund von Eisenmangel. Die Hauptursachen sind Blutverlust und ein Mangel an hämreichen Nahrungsmitteln - Fleisch und Fisch.

Aufgenommen am: 2016-07-27; Ansichten: 2489; AUFTRAGSSCHREIBEN

Albumine und Globuline;

EINFACHE PROTEINE

Einstufung von Proteinen

PHYSIKALISCHE UND CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN VON PROTEINEN

Proteine ​​sind hochmolekulare Verbindungen mit einem relativen Molekulargewicht von 6.000 bis 1.000.000 amu. und darüber. Zur Bestimmung des Molekulargewichts von Proteinen werden Methoden der Sedimentationsanalyse, Gelchromatographie und Gelelektrophorese eingesetzt.

Die charakteristischsten physikalisch - chemischen Eigenschaften von Proteinen sind hohe Viskosität der Lösungen, unbedeutende Diffusion, Quellfähigkeit in weiten Grenzen, optische Aktivität, Beweglichkeit im elektrischen Feld, niedriger osmotischer Druck und hoher onkotischer Druck, Fähigkeit zur Absorption von UV - Strahlen bei 280 nm (diese Eigenschaft) zur Quantifizierung von Proteinen). Proteinmoleküle können die semipermeablen künstlichen Membranen sowie die Biomembranen von pflanzlichen und tierischen Geweben nicht durchdringen.

Am isoelektrischen Punkt (pI) ist die Gesamtladung von Proteinen mit amphoteren Eigenschaften Null, und Proteine ​​bewegen sich nicht in einem elektrischen Feld. Am isoelektrischen Punkt sind Proteine ​​in Lösung am wenigsten stabil und fallen leicht aus. Für die meisten tierischen Gewebeproteine ​​ist pI = 5,5 - 7,0.

Eine Proteinlösung wird als isoionisch bezeichnet, wenn sie außer ionisierten Aminosäureresten des Proteinmoleküls und den bei der Dissoziation von Wasser gebildeten Ionen keine weiteren Ionen enthält. Der Protein-Isoion-Punkt ist der pH-Wert der isoionischen Lösung dieses Proteins. Das Isoion und der isoelektrische Punkt des Proteins fallen nur dann zusammen, wenn beide gleich 7 sind.

Je nach chemischer Zusammensetzung werden die Proteine ​​in 2 Gruppen eingeteilt.

Einfache Proteine ​​werden aus Aminosäureresten hergestellt und zerfallen bei Hydrolyse nur in freie Aminosäuren.

Komplexe Proteine ​​sind Zweikomponentenproteine, die aus einer einfachen Protein- und einer Nicht-Protein-Komponente (prothetische Gruppe) bestehen.

Albumine sind einfache Eichhörnchen; sind Teil von tierischen und pflanzlichen Geweben; gefunden in Eiweiß, Serum, Milch, in Pflanzensamen. Löslich in Wasser, Salzlösungen, Säuren und Laugen. Ungefähr 75-80% des osmotischen Drucks von Serumproteinen fallen auf Albumin; Eine ihrer Funktionen ist der Transport von Fettsäuren.

Globuline - eine Gruppe von tierischen und pflanzlichen Proteinen, die in der Natur weit verbreitet sind. Zu globulären Proteinen gehören. Löslich in schwachen Lösungen von neutralen Salzen, verdünnten Säuren und Laugen. Die durch die a-Fraktion dargestellten Globuline sind im Blut in einem Komplex mit Bilirubin und mit Lipoproteinen hoher Dichte enthalten. Die β-Globulinfraktion enthält Prothrombin, eine Vorstufe von Thrombin, einem Protein, das an der Blutgerinnung beteiligt ist. Die Fraktion der g-Globuline ist die heterogenste. Die wichtigsten G-Globuline sind Immunglobuline.

Das Verhältnis von Albumin zu Globulin hat einen diagnostischen Wert: Es liegt normalerweise nahe bei 2 und nimmt bei entzündlichen Erkrankungen ab.

Albumin und Globuline ihre Eigenschaften

Albumine

Albumin (ca. 45 g / l) ist das am häufigsten vorkommende Plasmaprotein, das eine wesentliche Rolle bei der Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Blutdrucks spielt und als wichtige Aminosäurereserve für den Körper dient. Albumin hat die Fähigkeit, lipophile Substanzen zu binden, wodurch es als Trägerprotein für langkettige Fettsäuren, Bilirubin, Medikamente, einige Steroidhormone und Vitamine fungieren kann. Außerdem bindet Albumin Ca2 + - und Mg2 + -Ionen. Albumin enthält auch einige Medikamente.

Zur Albuminfraktion gehört auch Transthyretin (Präalbumin), das zusammen mit Thyroxin-bindendem Globulin und Albumin das Hormon Thyroxin und seinen Metaboliten Iodothyronin transportiert.

Albumine sind einfache niedermolekulare hydrophile Proteine. Das Albuminmolekül enthält 600 Aminosäuren. Molekulargewicht 67 kDa. Albumine werden wie die meisten anderen Plasmaproteine ​​in der Leber synthetisiert. Ungefähr 40% des Albumins befinden sich im Blutplasma, der Rest befindet sich in der interstitiellen Flüssigkeit und in der Lymphe.

Globuline

Im Gegensatz zu Albumin sind Globuline nicht wasserlöslich, sondern in schwachen Salzlösungen löslich.

Diese Fraktion enthält eine Vielzahl von Proteinen. 1-Globuline haben eine hohe Hydrophilie und ein niedriges Molekulargewicht - daher gehen sie in der Pathologie der Nieren leicht mit dem Urin verloren. Ihr Verlust hat jedoch keinen signifikanten Einfluss auf den onkotischen Blutdruck, da ihr Gehalt im Blutplasma gering ist.

Funktionen von 1-Globulinen

1. Transport. Transportieren Sie Lipide, während Sie mit ihnen Komplexe bilden - Lipoproteine. Zu den Proteinen dieser Fraktion gehören Proteine, die für den Transport von Hormonen bestimmt sind: Thyroxin-bindendes Protein - Transfer von Thyroxin, Transcortin - Transport von Cortisol, Corticosteron und Progesteron, Säureglycoprotein - Transport von Progesteron.

2. Beteiligung an der Funktionsweise des Blutgerinnungssystems und des Komplement-Prothrombin-Systems.

3. Regulatorische Funktion. Einige Proteine ​​der 1-Globulinfraktion sind endogene Inhibitoren proteolytischer Enzyme. Die höchste Plasmakonzentration von 1-Antitrypsin. Sein Gehalt im Plasma beträgt 2 bis 4 g / l (sehr hoch), das Molekulargewicht beträgt 58-59 kDa. Seine Hauptfunktion ist die Unterdrückung von Elastase, einem Enzym, das Elastin (eines der Hauptproteine ​​des Bindegewebes) hydrolysiert.1-Antitrypsin hemmt auch Proteasen: Thrombin, Plasmin, Trypsin, Chymotrypsin und einige Enzyme des Blutgerinnungssystems. Die 1-Globulinfraktion enthält auch 1-Antichymotrypsin. Es hemmt Chymotrypsin und einige Proteinasen der Blutkörperchen.

Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht. Diese Fraktion enthält regulatorische Proteine, Blutgerinnungsfaktoren, Komponenten des Komplementsystems und Transportproteine. Dies beinhaltet Ceruloplasmin. Es ist ein Kupferträger und gewährleistet auch die Konstanz des Kupfergehalts in verschiedenen Geweben, insbesondere in der Leber. Bei einer Erbkrankheit - Morbus Wilson - sinkt der Ceruloplasminspiegel. Infolgedessen steigt die Kupferkonzentration in Gehirn und Leber. Dies äußert sich in der Entwicklung neurologischer Symptome sowie einer Leberzirrhose.

Haptoglobine: Der Gehalt dieser Proteine ​​beträgt ungefähr 1/4 aller 2-Globuline. Haptoglobin bildet spezifische Komplexe mit Hämoglobin, das während der intravaskulären Hämolyse aus Erythrozyten freigesetzt wird. Aufgrund des hohen Molekulargewichts dieser Komplexe können sie nicht von den Nieren eliminiert werden. Dies verhindert, dass der Körper Eisen verliert.

Hämoglobinkomplexe mit Haptoglobin werden von Zellen des retikuloendothelialen Systems (Zellen des mononukleären Phagozytensystems) zerstört. Danach spaltet sich das Globin in Aminosäuren auf, Häm wird in Bilirubin zerstört und wird über die Galle ausgeschieden, und Eisen verbleibt im Körper und kann recycelt werden.

Zu dieser Fraktion gehört auch 2-Makroglobulin. Das Molekulargewicht dieses Proteins beträgt 720 kDa, Plasmakonzentration 1,5-3 g / l. Es ist ein endogener Inhibitor von Proteinasen aller Klassen und bindet auch das Hormon Insulin.

Der C1-Inhibitor Glycoprotein ist das wichtigste regulatorische Glied im klassischen Weg der Komplementaktivierung (CPC) und kann Plasmin, Kallikrein, hemmen.

Transportproteine: Retinol-bindendes Protein - Transport von Vitamin A, Vitamin D-bindendes Protein - Transport von Vitamin D.

Komponenten des Blutgerinnungssystems und der Fibrinolyse: Antithrombin III und Plasminogen.

Diese Fraktion enthält:

Fibrinogen - Protein - Gerinnungssystem

Proteine ​​von Komponenten des Komplementaktivierungssystems

Transportproteine: Transferrin (Transport von Eisenionen), Transcobalamin (Transport von Vitamin B12), Globulin-bindende Sexualhormone (Transport von Testosteron und Estradiol), LDL (Transport von Lipiden).

Hämopexin überträgt freies Häm, Porphyrin. Bindet hämhaltige Proteine ​​und überträgt sie zur Zerstörung in die Leber.

Diese Fraktion enthält hauptsächlich Antikörper-Proteine, die im Lymphgewebe und in RES-Zellen synthetisiert werden, sowie einige Komponenten des Komplementsystems.

Die Funktion von Antikörpern besteht darin, den Körper gegen Fremdstoffe (Bakterien, Viren, Fremdproteine) zu schützen, die als Antigene bezeichnet werden.

Hauptklassen von Antikörpern im Blut:

- Immunglobuline G (IgG)

- Immunglobuline M (IgM)

- Immunglobuline A (IgA), zu denen IgD und IgE gehören.

IgG und IgM können das Komplementsystem aktivieren. Weitere Informationen zu Immunglobulinen finden Sie in Anhang 1 dieses Handbuchs.

Kryoglobuline gehören ebenfalls zur Gruppe der Gammaglobuline. Dies sind Proteine, die beim Abkühlen der Molke ausfallen können. Gesunde Menschen haben sie nicht im Serum. Sie treten bei Patienten mit rheumatoider Arthritis und multiplem Myelom auf.

Unter Kryoglobulinen gibt es ein Protein Fibronectin. Es ist ein Glykoprotein mit hohem Molekulargewicht (Molekulargewicht 220 kDa). Es ist im Blutplasma und auf der Oberfläche vieler Zellen (Makrophagen, Endothelzellen, Thrombozyten, Fibroblasten) vorhanden. Funktionen von Fibronektin: 1. Stellt die Wechselwirkung der Zellen untereinander sicher; 2. Fördert die Blutplättchenhaftung; 3. Verhindert Tumormetastasen.

Plasmafibronektin ist Opsonin - es verstärkt die Phagozytose. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Reinigung des Blutes von Abbauprodukten von Proteinen wie Kollagen. Die Verbindung mit Heparin ist an der Regulierung der Blutgerinnung beteiligt. Derzeit wird dieses Protein in großem Umfang untersucht und zur Diagnose verwendet, insbesondere bei Erkrankungen, bei denen das Makrophagen-System gehemmt wird (Sepsis usw.).

Interferon ist ein Glykoprotein. Es hat ein Molekulargewicht von ca. 26 kDa. Es hat eine Artspezifität. Produziert in Zellen als Reaktion auf die Einschleppung von Viren. Bei einem gesunden Menschen ist die Plasmakonzentration niedrig. Bei Viruserkrankungen steigt jedoch die Konzentration.

Albumine, Globuline, Eigenschaften. Die Ähnlichkeit und der Unterschied zwischen ihnen. Bedeutung für den in der Natur verbreiteten tierischen Organismus.

Albumine, Globuline. Eigenschaften Gemeinsamkeiten und Unterschiede. Werte für den tierischen Organismus, Verteilung in der Natur.

A- und G-Proteine, die sich in allen Geweben befinden. Blutserum ist in diesen Proteinen am reichsten. Der Gehalt an Albumin beträgt 40-45 g / l, Globuline 20-30 g / l, dh der Anteil an Albumin macht mehr als die Hälfte der Plasmaproteine ​​aus.

Albumin-Proteine ​​mit relativ geringem Molekulargewicht (15-70.000. Ja); Sie haben eine negative Ladung und saure Eigenschaften, IET - 4.7, enthalten viel Glutaminaminosäure. Da es sich um stark hydratisierte Proteine ​​handelt, lagern sie sich nur mit einer hohen Konzentration an dehydratisierenden Substanzen ab.

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielen signifikante Albumin-Konzentrationen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks. Liegt die Albumin-Konzentration unter 30 g / l, verändert sich der osmotische Blutdruck, was zu Ödemen führt. Etwa 75-80% des osmotischen Blutdrucks entfallen auf Albumin.

Ein charakteristisches Merkmal von Albumin ist seine hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle. Hierbei handelt es sich um unspezifische Trägerstoffe, die Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Arzneimittel und Calciumionen transportieren. Die Bindung und Übertragung langkettiger Fettsäuren ist die hauptsächliche physiologische Funktion von Serumalbumin. Albumine werden hauptsächlich in der Leber synthetisiert und sind schnell aktualisiert, ihre Halbwertszeit beträgt 7 Tage.

Globuline sind Proteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht als Albumin. Globuline schwach saure oder neutrale Proteine ​​(IEP = 6 - 7.3). Einige der Globuline haben die Fähigkeit, Substanzen (spezifische Träger) spezifisch zu binden.

Die Fraktionierung von Serumproteinen in Albumin und Globuline ist durch Aussalzen mit (Nh5) 2SO4 möglich. In einer gesättigten Lösung fällt Albumin als leichtere Fraktion aus, in einer halbgesättigten Fraktion als Globuline.

Globuline (aus dem Lateinischen. Globulus ball) - eine Familie globulärer Blutproteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht und einer höheren Löslichkeit in Wasser als Albumin. Globuline werden von der Leber und dem Immunsystem produziert. Globuline, Albumin und Fibrinogen werden als Hauptplasmaproteine ​​bezeichnet. Die normale Globulinkonzentration im Blut beträgt 2,6-4,6 g / Deziliter.

· Machen Sie fast die Hälfte der Blutproteine ​​aus;

· Bestimmen Sie die Immunität des Körpers;

· Blutgerinnung bestimmen;

· Teilnahme am Eisentransport in anderen Prozessen.

Protamine, Histone, Eigenschaften. Die Ähnlichkeit und der Unterschied zwischen ihnen. Bedeutung für den in der Natur verbreiteten tierischen Organismus.

Histone (aus dem Griechischen. Histos - Gewebe) - Gewebeproteine ​​mehrzelliger Organismen, die mit Chromatin - DNA assoziiert sind. Dies sind Proteine ​​mit geringem Molekulargewicht (11000-24000); Aufgrund ihrer elektrochemischen Eigenschaften gehören sie zu Proteinen mit ausgeprägten Grundzeichen (der isoelektrische Punkt verschiedener Histone variiert zwischen 9,5 und 12,0). Histone haben nur eine tertiäre Struktur. Es gibt 5 Haupttypen oder -fraktionen von Histonen: H1, H2a, H2b, H3, H4.

Unter natürlichen Bedingungen sind Histone stark mit DNA assoziiert und werden in der Zusammensetzung des Nukleoproteins sekretiert. Die Histonbeziehung ist elektrostatische DNA, da die Histone eine große positive Ladung aufweisen und die DNA-Kette negativ ist. Histonähnliche Proteine ​​sind in der Ribosomenzusammensetzung des Zellzytoplasmas zu finden. In einzelligen Organismen fehlen einige der Histonfraktionen. Bakterien haben keine typischen Histone und Viren haben Histon-ähnliche Proteine.

Die Hauptfunktionen von Histonen sind strukturelle und regulatorische. Die strukturelle Funktion besteht darin, dass Histone an der Stabilisierung der räumlichen Struktur der DNA und damit von Chromatin und Chromosomen beteiligt sind. Vier Histonfraktionen mit Ausnahme von H1 bilden die Basis der Nukleosomen, die die Struktureinheiten des Chromatins darstellen. Die H1-Fraktion füllt DNA-Fragmente zwischen den Nukleosomen. Regulatorische Funktion ist die Fähigkeit, den Transfer von genetischer Information von DNA zu RNA zu blockieren.

Protamine sind eigenartige biologische Ersatzstoffe für Histone, unterscheiden sich jedoch qualitativ von ihnen in ihrer Aminosäurezusammensetzung und -struktur. Dies sind die niedermolekularen Proteine ​​(M 4000-12000), sie haben aufgrund des hohen Arginingehalts (bis zu 80%) ausgeprägte basische Eigenschaften. Protamine sind wie Histone polykationische Proteine; Sie binden an DNA in Spermienchromatin. Der Ersatz von Histonen durch Protamine im Spermachromatin wird nicht bei allen Tieren beobachtet. Das typischste Vorkommen von Protaminen in der Zusammensetzung von Nukleoprotamin in Fischsperma (in Milch). Separate Protamine erhielten ihren Namen von der Empfangsquelle: Salmin - Protamin aus Lachsmilch; Klupein - vom Heringsrogen; truttin - von der Milzforelle; Makrele - aus Milchmakrele.

· Protamine machen die DNA der Spermien kompakt, d. H. Sie erfüllen wie Histone eine strukturelle Funktion. Offensichtlich üben sie jedoch keine regulatorischen Funktionen aus und sind daher in Zellen vorhanden, die sich nicht teilen können. Vielleicht erklärt dies den biologischen Ersatz von Protaminen in einigen Histonzellen.

· Gut gelöst in Wasser, saurem und neutralem Medium.

· Keine Denaturierung beim Erhitzen.

· Bilden Sie Salze mit Säuren und Komplexe mit sauren Proteinen.

Albumine und Globuline

Die bekannteste Art von Albumin ist Serumalbumin. Es ist im Blut im Serum enthalten, es kann auch in anderen Flüssigkeiten (zB in der Liquor cerebrospinalis) vorkommen.

Serumalbumin wird in der Leber synthetisiert und macht den größten Teil aller Molkenproteine ​​aus. Das im menschlichen Blut enthaltene Albumin wird als menschliches Serumalbumin bezeichnet und macht etwa 55% aller im Blutplasma enthaltenen Proteine ​​aus.

Der normale Serumalbuminspiegel bei Erwachsenen liegt zwischen 35 und 50 g / l. Für Kinder unter 3 Jahren liegt der normale Gehalt im Bereich von 25-55 g / l.

Niedrige Albuminspiegel (Hypoalbuminämie) können aufgrund von Lebererkrankungen, nephritischem Syndrom, Verbrennungen, Enteropathie mit Proteinverlust, Mangelernährung, Spätschwangerschaft und bösartigen Neubildungen auftreten. Die Einnahme von Retinol (Vitamin A) kann den Albuminspiegel auf hohe subnormale Werte (49 g / l) anheben.

Hohe Albuminwerte (Hyperalbuminämie) resultieren fast immer aus Dehydration.

Globuline (aus dem lateinischen Globulusball) - eine Familie globulärer Blutproteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht und einer höheren Löslichkeit in Wasser als Albumin. Globuline werden von der Leber und dem Immunsystem produziert. Globuline, Albumin und Fibrinogen werden als Hauptplasmaproteine ​​bezeichnet. Die normale Globulinkonzentration im Blut beträgt 2,6-4,6 g / Deziliter.

machen fast die Hälfte der Blutproteine ​​aus, bestimmen die Immuneigenschaften des Organismus, bestimmen die Blutgerinnung, beteiligen sich am Eisentransport und anderen Prozessen.

Hämoglobin im Urin.

Im ersten Fall ist der Nachweis von Hämoglobin im Urin zusammen mit Erythrozyten ein ziemlich verbreitetes Phänomen. Da die roten Blutkörperchen im Urin aufgrund des hohen pH-Werts oder der geringen Osmolalität des Urins schnell zerstört (ausgelaugt) werden.

Im zweiten Fall wird echte Hämoglobinurie durch intravaskuläre Hämolyse von Erythrozyten (Zerstörung der roten Blutkörperchen im Blut) verursacht. Bei einer gesunden Person wird ein Teil der roten Blutkörperchen täglich im Blut zerstört, sodass Plasma eine geringe Menge an freiem Hämoglobin enthält. Freies Bluthämoglobin wird durch Haptoglobin gebunden und in dieser Form kann der Nierenfilter nicht passieren.

Hämoglobinurie tritt auf, wenn zu viel Hämoglobin freigesetzt wird, das keine Zeit zum Binden von Haptoglobin hat und durch den Nierenfilter in den Urin gelangen kann. Die Farbe des Urins bei Hämoglobinurie nimmt eine dunkelbraune (schwarze) Farbe an, es wird eine Anämie mit Retikulozytose festgestellt, der Spiegel des indirekten Bilirubins im Blutserum steigt an und häufig treten Rückenschmerzen auf. Im Gegensatz zur Hämaturie (Erythrozyten im Urin) bei der Hämoglobinurie werden die Erythrozyten im Urinsediment nicht nachgewiesen.

Aufgenommen am: 2016-06-18; Ansichten: 1424; AUFTRAGSSCHREIBEN

Verwandte Artikel:

1.5. Proteinklassifizierung

Der menschliche Körper enthält über 50.000 einzelne Proteine, die sich in ihrer Primärstruktur, Konformation, Struktur des aktiven Zentrums und ihren Funktionen unterscheiden. Bisher gibt es jedoch keine einheitliche und kohärente Klassifizierung, die verschiedene Merkmale von Proteinen berücksichtigt. Im Zentrum der bestehenden Klassifikationen stehen unterschiedliche Zeichen. So können Proteine ​​klassifiziert werden:

 in Form von Proteinmolekülen (kugelförmig - rund oder fibrillär - fadenförmig)

 nach Molekulargewicht (niedriges Molekulargewicht, hohes Molekulargewicht)

 je nach den durchgeführten Funktionen (Transport, Konstruktion, Schutz, Regulierung usw.)

 durch Lokalisation in der Zelle (nuklear, cytoplasmatisch, lysosomal usw.)

 Durch die strukturellen Eigenschaften und die chemische Zusammensetzung werden Proteine ​​in zwei Gruppen eingeteilt: einfach und komplex. Einfache Proteine ​​werden nur durch eine Polypeptidkette dargestellt, die aus Aminosäuren besteht. Komplexe Proteine ​​haben einen Proteinanteil und eine Nicht-Proteinkomponente (prothetische Gruppe). Diese Einteilung ist jedoch nicht ideal, da in reiner Form einfache Proteine ​​im Körper selten vorkommen.

Eigenschaften einfacher Proteine.

Einfache Proteine ​​umfassen Histone, Protamine, Albumin und Globuline, Prolamine und Gluteline sowie Proteinoide.

Histone - Gewebeproteine ​​zahlreicher Organismen, die mit Chromatin-DNA assoziiert sind. Dies sind Proteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht (11–24.000 Da). Sie gehören aufgrund ihrer elektrochemischen Eigenschaften zu Proteinen mit ausgeprägten basischen Eigenschaften (polykationische Proteine), der IET in Histonen liegt zwischen 9 und 12. Histone haben nur eine tertiäre Struktur, die sich hauptsächlich im Zellkern konzentriert. Histone sind in der Zusammensetzung von Desoxyribonukleoproteinen mit DNA assoziiert. Die Histon-DNA-Bindung ist elektrostatisch, da die Histone eine große positive Ladung aufweisen und die DNA-Kette negativ ist. Die Zusammensetzung der Histone wird von den Diaminomonocarbonsäuren Arginin, Lysin dominiert.

Es gibt 5 Arten von Histonen. Die Einteilung basiert auf einer Reihe von Merkmalen, von denen das Verhältnis von Lysin und Arginin in den Fraktionen die Hauptrolle spielt: Vier Histone H2A, H2B, H3 und H4 bilden einen octamerischen Proteinkomplex, der als „Nukleosomenkern“ bezeichnet wird. Das DNA-Molekül ist auf der Oberfläche des Histonoctamers „gewickelt“ und dreht sich um 1,75 Umdrehungen (etwa 146 Nukleotide). Ein solcher Komplex von Histonproteinen mit DNA dient als Hauptstruktureinheit des Chromatins und wird als „Nukleosom“ bezeichnet.

Die Hauptfunktion von Histonen ist strukturell und regulierend. Die strukturelle Funktion besteht darin, dass Histone an der Stabilisierung der räumlichen Struktur der DNA und damit von Chromatin und Chromosomen beteiligt sind. Regulatorische Funktion ist die Fähigkeit, den Transfer von genetischer Information von DNA zu RNA zu blockieren.

Protamine sind eigentümliche biologische Ersatzstoffe für Histone, unterscheiden sich jedoch in ihrer Zusammensetzung und Struktur. Dies sind die Proteine ​​mit dem niedrigsten Molekulargewicht (M - 4 - 12.000 Da), die aufgrund des hohen Arginingehalts (80%) ausgeprägte basische Eigenschaften aufweisen.

Protamine sind wie Histone polykationische Proteine. Sie binden an DNA im Spermachromatin und kommen im Fischmilch vor.

Salmin - Protamin aus Lachsmilch.

Makrele - aus Milchmakrele.

Protamine machen die DNA der Spermien kompakt, d.h. Als Histon, als strukturelle Funktion, aber nicht als regulatorische Funktion.

Albumine und Globuline.

Albumine (A) und Globuline (D).

A- und G-Proteine, die sich in allen Geweben befinden. Blutserum ist in diesen Proteinen am reichsten. Der Gehalt an Albumin beträgt 40-45 g / l, Globuline 20-30 g / l, dh der Anteil an Albumin macht mehr als die Hälfte der Plasmaproteine ​​aus.

Albumin-Proteine ​​mit relativ geringem Molekulargewicht (15-70.000. Ja); Sie haben eine negative Ladung und saure Eigenschaften, IET - 4.7, enthalten viel Glutaminaminosäure. Da es sich um stark hydratisierte Proteine ​​handelt, lagern sie sich nur mit einer hohen Konzentration an dehydratisierenden Substanzen ab.

Aufgrund der hohen Hydrophilie und geringen Größe der Moleküle spielen signifikante Albumin-Konzentrationen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks. Liegt die Albumin-Konzentration unter 30 g / l, verändert sich der osmotische Blutdruck, was zu Ödemen führt. Etwa 75-80% des osmotischen Blutdrucks entfallen auf Albumin.

Ein charakteristisches Merkmal von Albumin ist seine hohe Adsorptionskapazität. Sie adsorbieren polare und unpolare Moleküle und spielen eine Transportrolle. Hierbei handelt es sich um unspezifische Trägerstoffe, die Hormone, Cholesterin, Bilirubin, Arzneimittel und Calciumionen transportieren. Die Bindung und Übertragung langkettiger Fettsäuren ist die hauptsächliche physiologische Funktion von Serumalbumin. Albumine werden hauptsächlich in der Leber synthetisiert und sind schnell aktualisiert, ihre Halbwertszeit beträgt 7 Tage.

Globuline sind Proteine ​​mit einem höheren Molekulargewicht als Albumin. Globuline schwach saure oder neutrale Proteine ​​(IEP = 6 - 7.3). Einige der Globuline haben die Fähigkeit, Substanzen (spezifische Träger) spezifisch zu binden.

Die Fraktionierung von Serumproteinen in Albumin und Globuline ist durch Aussalzen mit (Nh5) 2SO4 möglich. In einer gesättigten Lösung fällt Albumin als leichtere Fraktion aus, in einer halbgesättigten Fraktion als Globuline.

In der Klinik ist die Methode der Serumproteinfraktionierung durch Elektrophorese weit verbreitet. Bei der elektrophoretischen Auftrennung von Serumproteinen lassen sich 5–7 Fraktionen unterscheiden: Art und Ausmaß von Veränderungen der Serumproteinfraktionen unter verschiedenen pathologischen Bedingungen sind für diagnostische Zwecke von großem Interesse. Die Reduktion von Albumin wird als Folge einer Verletzung ihrer Synthese mit einem Mangel an plastischem Material, einer Verletzung der synthetischen Funktion der Leber und einer Nierenschädigung beobachtet. Der Gehalt an Globulinen steigt mit chronischen Infektionsprozessen.

Elektrophorese von Serumproteinen.

Prolamine und Gluteline.

Hierbei handelt es sich um eine Gruppe pflanzlicher Proteine, die ausschließlich in den Glutensamen von Getreidepflanzen enthalten sind und dort als Speicherproteine ​​fungieren. Ein charakteristisches Merkmal von Prolaminen ist, dass sie nicht in Wasser, Salzlösungen, Laugen, sondern in 70% iger Ethanollösung löslich sind, während alle anderen Proteine ​​ausfallen. Die am häufigsten untersuchten Proteine ​​sind Gliadin (Weizen) und Zein (Mais). Es wurde festgestellt, dass Prolamine 20-25% Glutaminsäure und 10-15% Prolin enthalten. Diese Proteine, zum Beispiel Gliadin, werden normalerweise beim Menschen gespalten, aber manchmal fehlt bei der Geburt das Enzym, das dieses Protein abbaut. Dann wird dieses Protein in Zerfallsprodukte mit toxischer Wirkung umgewandelt. Zöliakie entwickelt sich - Unverträglichkeit gegenüber pflanzlichen Proteinen.

Gluteline sind auch pflanzliche Proteine, die in Wasser, in Salzlösungen und in Ethanol unlöslich sind. Sie sind in schwachen Laugen löslich.

Proteintragende Gewebe (Knochen, Knorpel, Sehnen, Bänder), Keratine - Haarproteine, Hörner, Hufe, Kollagene - Bindegewebsproteine, Elastin - Protein aus elastischen Fasern.

Alle diese Proteine ​​sind fibrillär und werden im Magen-Darm-Trakt nicht hydrolysiert. Kollagen macht 25-33% der gesamten Proteinmenge im Körper eines Erwachsenen oder 6% des Körpergewichts aus. Die Kollagenpeptidkette enthält etwa 1000 Aminosäurereste, von denen jede 3. Aminosäure Glycin ist, 20% Prolin und Hydroxyprolin, 10% Alanin. Bei der Bildung der Sekundär- und Tertiärstrukturen kann dieses Protein keine typischen a-Helices produzieren, da die Aminosäuren Prolin und Hydroxyprolin nur eine Wasserstoffbrücke bilden können. Daher ist die Polypeptidkette an der Stelle, an der sich diese Aminosäuren befinden, leicht gebogen, da die zweite Wasserstoffbindung wie üblich nicht hält.

Elastin ist die Hauptstrukturkomponente elastischer Fasern, die in Geweben mit erheblicher Elastizität (Blutgefäße, Bänder, Lunge) enthalten sind. Die Elastizitätseigenschaften äußern sich in den hohen Zugeigenschaften dieser Gewebe und in der raschen Wiederherstellung der ursprünglichen Form und Größe nach dem Entfernen der Last. Die Zusammensetzung von Elastin enthält viele hydrophobe Aminosäuren (Glycin, Valin, Alanin, Leucin, Prolin).

Komplexe Proteine ​​enthalten neben Polypeptidketten in ihrer Zusammensetzung einen Nicht-Protein-Anteil (prothetischen Anteil), der durch verschiedene Substanzen repräsentiert wird. Abhängig von der chemischen Natur des Nicht-Protein-Anteils werden folgende Gruppen komplexer Proteine ​​unterschieden:

Biochemische Analyse von Blut. Gesamtprotein, Albumin, Globuline, Bilirubin, Glucose, Harnstoff, Harnsäure, Kreatinin, Lipoproteine, Cholesterin. Wie man sich auf die Analyse vorbereitet, wie hoch ist die Rate, wie hoch ist der Grund für die Leistungssteigerung oder -abnahme?

Die Website bietet Hintergrundinformationen. Eine adäquate Diagnose und Behandlung der Krankheit ist unter Aufsicht eines gewissenhaften Arztes möglich. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Rücksprache erforderlich

Gesamtprotein - Normen, Ursachen für Zunahme und Abnahme, Bestehen der Analyse

Bei verschiedenen pathologischen Zuständen ist eine Abnahme der Proteinkonzentration (Hypoproteinämie) häufiger als eine Zunahme (Hyperproteinämie).

Niedriges Bluteiweiß
Hypoproteinämie wird bei folgenden allgemeinen pathologischen Prozessen festgestellt: parenchymale Hepatitis, unzureichende Proteinaufnahme aus der Nahrung (vollständiger und unvollständiger Hunger), entzündliche Prozesse, chronische Blutungen, Proteinverlust im Urin, verstärkter Proteinabbau, Resorption, Vergiftung, Fieber.
Eine Abnahme der Proteinkonzentration unter 50 g / l führt zum Auftreten eines Gewebeödems.

Vielleicht die Entwicklung einer physiologischen Hypoproteinämie in den letzten Monaten der Schwangerschaft, während der Stillzeit, vor dem Hintergrund längerer körperlicher Anstrengung sowie bei bettlägerigen Patienten.

Welche Krankheiten reduzieren den Eiweißgehalt im Blut?
Hypoproteinämie ist ein Symptom für folgende Krankheiten:

• Erkrankungen des Magen-Darm-Traktes (Pankreatitis, Enterokolitis)
• chirurgische Eingriffe
• Tumoren verschiedener Lokalisation
• Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Hepatitis, Lebertumoren oder Lebermetastasen)
• Vergiftung
• akute und chronische Blutungen
• Verbrennungskrankheit
• Glomerulonephritis
• Verletzungen
• Thyreotoxikose
• Anwendung der Infusionstherapie (Aufnahme großer Flüssigkeitsmengen im Körper)
• Erbkrankheiten (Wilson-Konovalov-Krankheit)
• Fieber
• Diabetes mellitus
• Aszites
• Pleuritis

Erhöhtes Protein im Blut
Die Entwicklung einer Hyperproteinämie ist ein seltenes Phänomen. Dieses Phänomen tritt bei einer Reihe von pathologischen Zuständen auf, bei denen die Bildung von pathologischen Proteinen auftritt. Dieses Laborzeichen wird bei Infektionskrankheiten, Waldenstrom-Makroglobulinämie, Myelom, systemischem Lupus erythematodes, rheumatoider Arthritis, Lymphom-Granulomatose, Zirrhose und chronischer Hepatitis nachgewiesen. Möglicherweise die Entwicklung einer relativen (physiologischen) Hyperproteinämie mit häufigem Wasserverlust: Erbrechen, Durchfall, Darmverschluss, Verbrennungen, auch bei Diabetes insipidus und Nephritis.

Drogen, die den Proteingehalt beeinflussen
Die Konzentration des Gesamtproteins im Blut wird durch bestimmte Medikamente beeinflusst. Corticosteroide, Bromsulfalein fördern also die Entwicklung von Hyperproteinämie, und Östrogenhormone führen zu Hypoproteinämie. Eine Erhöhung der Gesamtproteinkonzentration ist auch bei längerem Einklemmen der Vene mit einem Tourniquet sowie beim Übergang von der "liegenden" in die "stehende" Position möglich.

Wie wird die Proteinanalyse bestanden?
Um die Konzentration des Gesamtproteins zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Der Abstand zwischen den letzten Mahlzeiten sollte mindestens 8 Stunden betragen. Süße Getränke sollten ebenfalls begrenzt sein. Die Proteinkonzentration wird heute nach der Biuret- oder Mikrobiuret-Methode (wenn die Konzentration sehr niedrig ist) bestimmt. Diese Methode ist universell, einfach zu bedienen, relativ billig und schnell. Bei der Verwendung dieser Methode treten nur wenige Fehler auf, weshalb sie als zuverlässig und informativ angesehen wird. Fehler treten vor allem dann auf, wenn die Reaktion falsch ist oder verschmutztes Geschirr verwendet wird.

Albumin, Globulinspezies, Normen, Ursachen für die Zunahme oder Abnahme der Indikatoren

Verstöße gegen dieses Verhältnis der Proteinfraktionen werden als Dysproteinämie bezeichnet, wobei häufig verschiedene Arten von Dysproteinämie mit Lebererkrankungen und Infektionskrankheiten einhergehen.

Albumin - die Norm, der Grund für die Zunahme, Abnahme, wie man die Analyse besteht
Betrachten Sie jede Proteinfraktion separat. Albumine sind eine sehr homogene Gruppe, von denen sich die Hälfte in der Blutbahn und die Hälfte in der Interzellularflüssigkeit befindet. Durch das Vorhandensein einer negativen Ladung und einer großen Oberfläche kann Albumin verschiedene Substanzen - Hormone, Arzneimittel, Fettsäuren, Bilirubin, Metallionen usw. - an sich tragen. Die physiologische Hauptfunktion von Albumin besteht darin, den Druck aufrechtzuerhalten und Aminosäuren zu reservieren. Albumine werden in der Leber synthetisiert und leben 12-27 Tage.

Erhöhte Albumin - Ursachen
Ein Anstieg der Albumin-Konzentration im Blut (Hyperalbuminämie) kann mit folgenden Erkrankungen einhergehen:

• Dehydration oder Dehydration (Verlust von Körperflüssigkeiten bei Erbrechen, Durchfall, übermäßigem Schwitzen)
• umfangreiche Verbrennungen

Die Aufnahme von Vitamin A in hohen Dosen trägt ebenfalls zur Entwicklung einer Hyperalbuminämie bei. Im Allgemeinen hat eine hohe Konzentration an Albumin keinen signifikanten diagnostischen Wert.

Reduzierte Albumin - Ursachen
Die Abnahme der Albumin-Konzentration (Hypoalbuminämie) kann bis zu 30 g / l betragen, was zu einer Abnahme des onkotischen Drucks und von Ödemen führt.

• verschiedene Nephritis (Glomerulonephritis)
• akute Leberatrophie, toxische Hepatitis, Leberzirrhose
• erhöhte Kapillardurchlässigkeit
• Amyloidose
• Verbrennungen
• Verletzungen
• Blutung
• Herzinsuffizienz
• Pathologie des Magen-Darm-Traktes
• Fasten
• Schwangerschaft und Stillzeit
• Tumoren
• mit Malabsorptionssyndrom
• Sepsis
• Thyreotoxikose
• Einnahme von oralen Kontrazeptiva und Östrogenhormonen

Wie zu analysieren
Zur Bestimmung der Albumin-Konzentration wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Zur Vorbereitung der Analyse ist es erforderlich, die Nahrungsaufnahme vor der Blutspende 8-12 Stunden lang auszuschließen und starke körperliche Anstrengungen, einschließlich längerem Stehen, zu vermeiden. Die oben genannten Faktoren können das Bild verzerren und das Ergebnis der Analyse ist falsch. Zur Bestimmung der Albumin-Konzentration wird ein spezielles Reagenz verwendet - Bromcresolgrün. Die Bestimmung der Albumin-Konzentration mit dieser Methode ist genau, einfach und nicht haltbar. Mögliche Fehler treten auf, wenn das Blut zur Analyse falsch verarbeitet, verschmutztes Geschirr verwendet oder die Reaktion falsch formuliert wird.

Globuline - Arten von Globulinen, Normen, Ursachen der Zunahme, Abnahme

α1-Globuline - α1-Antitrypsin, α1-Säureglykoprotein, Normen, Ursachen der Zunahme, Abnahme

α2-Makroglobulin wird in Leber, Monozyten und Makrophagen synthetisiert. Normalerweise beträgt sein Blutgehalt bei Erwachsenen 1,5-4,2 g / l und bei Kindern das 2,5-fache. Dieses Protein gehört zum Immunsystem und ist zytostatisch (stoppt die Teilung von Krebszellen).
Eine Abnahme der Konzentration von α2-Makroglobulin wird bei akuten Entzündungen, Rheuma, Polyarthritis und onkologischen Erkrankungen beobachtet.
Ein Anstieg der α2-Makroglobulinkonzentration wird bei Leberzirrhose, Nierenerkrankungen, Myxödem und Diabetes mellitus festgestellt.

Haptoglobin besteht aus zwei Untereinheiten und zirkuliert im menschlichen Blut in drei molekularen Formen. Es ist ein Akutphasenprotein. Der normale Blutspiegel eines gesunden Menschen liegt unter 2,7 g / l. Die Hauptfunktion von Haptoglobin ist der Transfer von Hämoglobin in die Zellen des retikuloendothelialen Systems, wo Hämoglobin zerstört und daraus Bilirubin gebildet wird. Eine Erhöhung der Konzentration tritt bei akuten Entzündungen und eine Abnahme der hämolytischen Anämie auf. Bei einer Transfusion kann unverträgliches Blut vollständig verschwinden.

Ceruloplasmin ist ein Protein mit den Eigenschaften eines Enzyms, das Fe2 + zu Fe3 + oxidiert. Ceruloplasmin ist ein Depot und Träger von Kupfer. Im Blut eines gesunden Menschen enthält es normalerweise 0,15 - 0,60 g / l. Der Gehalt an diesem Protein steigt mit akuter Entzündung und Schwangerschaft an. Die Unfähigkeit des Körpers, dieses Protein zu synthetisieren, ist sowohl bei angeborenen Krankheiten wie der Wilson-Konovalov-Krankheit als auch bei gesunden Verwandten dieser Patienten zu finden.

Wie wird die Analyse bestanden?
Zur Bestimmung der α2-Makroglobulinkonzentration wird Blut aus einer Vene auf leeren Magen entnommen, die ausschließlich in den Morgenstunden entnommen wird. Methoden zur Bestimmung dieser Proteine ​​sind mühsam und zeitaufwendig und erfordern eine hohe Qualifikation.

β-Globuline - Transferrin, Hämopexin, Rate, Ursachen der Zunahme, Abnahme

Transferrin (Siderofilin) ​​ist ein rötliches Protein, das Eisen auf die Organe des Depots (Leber, Milz) und von dort auf die Zellen überträgt, die Hämoglobin synthetisieren. Eine Erhöhung der Menge dieses Proteins ist selten, hauptsächlich bei Prozessen im Zusammenhang mit der Zerstörung roter Blutkörperchen (hämolytische Anämie, Malaria usw.). Anstelle der Bestimmung der Transferrinkonzentration wird der Grad seiner Sättigung mit Eisen bestimmt. Normalerweise ist es nur zu 1/3 mit Eisen gesättigt. Eine Abnahme dieses Wertes zeigt einen Eisenmangel und das Risiko an, eine Eisenmangelanämie zu entwickeln, und eine Zunahme zeigt einen intensiven Abbau von Hämoglobin an (zum Beispiel bei hämolytischer Anämie).

Hämopexin ist auch ein Protein, das Hämoglobin bindet. Normalerweise ist es im Blut enthalten - 0,5-1,2 g / l. Der Hämopexingehalt nimmt mit Hämolyse, Leber- und Nierenerkrankungen ab und mit Entzündung zu.

Wie wird die Analyse bestanden?
Zur Bestimmung der β-Globulinkonzentration wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Das Blut sollte frisch und ohne Anzeichen einer Hämolyse sein. Die Durchführung dieser Probe ist eine High-Tech-Analyse und erfordert ein hochqualifiziertes Labor. Die Analyse ist zeitaufwändig und ziemlich zeitaufwändig.

γ-Globuline (Immunglobuline) - die Norm, die Gründe für die Zunahme und Abnahme

Γ-Globuline machen im Blut 15–25% (8–16 g / l) des gesamten Blutproteins aus.

Immunglobuline gehören zur γ-Globulinfraktion.

Immunglobuline sind Antikörper, die von Zellen des Immunsystems produziert werden, um pathogene Bakterien zu zerstören.Eine Zunahme der Anzahl von Immunglobulinen wird beobachtet, wenn die Immunität aktiviert wird, dh während viraler und bakterieller Infektionen sowie während Entzündungen und Gewebezerstörung. Eine Abnahme der Anzahl von Immunglobulinen kann physiologisch (bei Kindern im Alter von 3 bis 6 Jahren), angeboren (erblich bedingte Immunschwächekrankheiten) und sekundär (bei Allergien, chronischen Entzündungen, bösartigen Tumoren, Langzeitbehandlung mit Corticosteroiden) sein.

Wie wird die Analyse bestanden?
Die Bestimmung der Konzentration von γ-Globulin erfolgt im Blut aus einer morgens (vor 10 Uhr) entnommenen Vene auf nüchternen Magen. Wenn die Analyse zur Bestimmung von γ-Globulin bestanden wird, ist es notwendig, körperliche Anstrengung und starke emotionale Turbulenzen zu vermeiden. Bestimmung der Konzentration von γ-Globulin mit verschiedenen Techniken - immunologisch, biochemisch. Immunologische Methoden sind genauer. In zeitaufwändigen und biochemischen und immunologischen Methoden sind äquivalent. Im Hinblick auf ihre größere Genauigkeit, Empfindlichkeit und Spezifität sollten jedoch immunologische bevorzugt werden.

Glukose - die Norm, die Gründe für die Zunahme und Abnahme, wie für die Blutspende für die Analyse vorzubereiten?

Blutzuckernorm und physiologische Hyperglykämie
Glucose ist eine farblose kristalline Substanz mit süßem Geschmack und entsteht im menschlichen Körper beim Abbau von Polysacchariden (Stärke, Glykogen). Glukose ist die wichtigste und universelle Energiequelle für die Zellen des gesamten Organismus. Glucose ist auch ein antitoxisches Mittel, aufgrund dessen es bei verschiedenen Vergiftungen verwendet wird, indem es durch den Mund oder intravenös verabreicht wird.

Bilirubin - Arten, Normen, Ursachen der Abnahme und Zunahme, wie ist die Analyse zu bestehen?

Direktes und indirektes Bilirubin - wo entsteht es und wie entsteht es?

Bilirubin ist ein gelb-rotes Pigment, das beim Abbau von Hämoglobin in Milz, Leber und Knochenmark entsteht. Beim Zusammenbruch von 1 g Hämoglobin werden 34 mg Bilirubin gebildet. Wenn Hämoglobin zerstört wird, zerfällt ein Teil davon - Globin zu Aminosäuren, der zweite Teil - Häm - zu Eisen- und Gallenfarbstoffen. Eisen wird wieder verwendet und Gallenfarbstoffe (Bilirubin-Umwandlungsprodukte) werden aus dem Körper entfernt. Bilirubin, das durch den Abbau von Hämoglobin (indirekt) gebildet wird, wird in die Blutbahn freigesetzt, wo es an Albumin bindet und in die Leber übertragen wird. In Leberzellen bindet Bilirubin an Glucuronsäure. Dieses mit Glucuronsäure assoziierte Bilirubin wird direkt genannt.

Indirektes Bilirubin ist sehr giftig, da es sich in Zellen, vor allem im Gehirn, ansammeln und deren Funktion beeinträchtigen kann. Direktes Bilirubin ist nicht toxisch. Im Blut beträgt das Verhältnis von direktem und indirektem Bilirubin 1 zu 3. Dann spaltet direktes Bilirubin im Darm durch die Einwirkung von Bakterien Glucuronsäure, während es sich selbst zu Urobilinogen und Stercobilinogen oxidiert. 95% dieser Substanzen werden über den Kot ausgeschieden, die restlichen 5% werden wieder in die Blutbahn aufgenommen, gelangen in die Galle und werden von den Nieren teilweise ausgeschieden. Ein Erwachsener gibt täglich 200-300 mg Gallenfarbstoffe mit Kot und 1-2 mg Urin. Gallenfarbstoffe sind immer in Gallensteinen enthalten.

Bei Neugeborenen kann der Gehalt an direktem Bilirubin signifikant höher sein - 17,1-205,2 μmol / l. Eine Erhöhung der Bilirubinkonzentration im Blut wird als Bilirubinämie bezeichnet.

Hohes Bilirubin - Ursachen, Arten von Gelbsucht
Die Bilirubinämie geht mit dem Auftreten einer gelben Farbe der Haut, der Sklera der Augen und der Schleimhäute einher. Daher werden mit Bilirubinämie verbundene Krankheiten Gelbsucht genannt. Bilirubinämie kann hepatischen Ursprungs sein (bei Erkrankungen der Leber und der Gallenwege) und nicht-hepatischen (bei hämolytischer Anämie). Separat wert Gelbsucht bei Neugeborenen. Ein Anstieg der Gesamtbilirubinkonzentration auf 23-27 µmol / l weist auf latente Gelbsucht beim Menschen hin, und wenn die Gesamtbilirubinkonzentration über 27 µmol / l liegt, tritt eine charakteristische gelbe Farbe auf. Bei Neugeborenen tritt Gelbsucht auf, wenn die Konzentration an Gesamtbilirubin im Blut über 51-60 μmol / l liegt. Es gibt zwei Arten von hepatischem Ikterus - parenchymal und obstruktiv. Zur parenchymalen Gelbsucht gehören:

• Hepatitis (viral, toxisch)
• Zirrhose
• giftiger Leberschaden (Alkoholvergiftung, Gifte, Schwermetallsalze)
• Lebertumoren oder Metastasen

Wenn obstruktiver Ikterus die in der Leber synthetisierte Gallensekretion stört. Obstruktiver Ikterus tritt auf, wenn:

• Schwangerschaft (nicht immer)
• Pankreastumor
• Cholestase (Verstopfung der Gallenwege mit Steinen)

Nichthepatischer Ikterus umfasst Ikterus, der sich vor dem Hintergrund verschiedener hämolytischer Anämien entwickelt.

Diagnose von verschiedenen Arten von Gelbsucht
Um zu unterscheiden, um welche Gelbsucht es sich handelt, wird das Verhältnis der verschiedenen Bilirubinfraktionen verwendet. Diese Daten sind in der Tabelle dargestellt.

Bestimmung des Bilirubin - diagnostischen Testikterus. Neben Gelbsucht wird bei starken Schmerzen ein Anstieg der Bilirubinkonzentration beobachtet. Bilirubinämie kann auch bei Patienten auftreten, die Antibiotika, Indometacin, Diazepam und orale Kontrazeptiva erhalten.

Ein niedriger Bilirubinspiegel im Blut - Hypobirubinämie - kann sich in Gegenwart von Vitamin C, Phenobarbital und Theophyllin entwickeln.

Ursachen der Neugeborenen-Gelbsucht

Gelbsucht bei Neugeborenen aufgrund anderer Ursachen. Betrachten Sie die Ursachen der Gelbsuchtbildung bei Neugeborenen:

• Beim Fötus und Neugeborenen ist die Masse der roten Blutkörperchen und folglich die Konzentration des Hämoglobins an der Masse des Fötus größer als bei einem Erwachsenen. Innerhalb weniger Wochen nach der Geburt kommt es zu einem intensiven Abbau „zusätzlicher“ roter Blutkörperchen, der sich in Gelbsucht äußert.
• Die Fähigkeit der Leber eines Neugeborenen, Bilirubin aus dem Blut zu entfernen, das durch den Abbau „zusätzlicher“ roter Blutkörperchen gebildet wird, ist gering
• Erbkrankheit - Gilbert-Krankheit
• Da der Darm des Neugeborenen steril ist, verringert sich die Geschwindigkeit der Bildung von Stercobilinogen und Urobilinogen
• Frühgeborene

Bei Neugeborenen ist Bilirubin toxisch. Es bindet an die Lipide des Gehirns, was zu einer Schädigung des Zentralnervensystems und der Bildung einer Bilirubin-Enzephalopathie führt. Bei normalen Neugeborenen verschwindet der Ikterus nach 2-3 Lebenswochen.

Wie wird die Analyse bestanden?
Um die Bilirubinkonzentration zu bestimmen, wird morgens auf leeren Magen Blut aus einer Vene entnommen. Vor dem Eingriff sollte nicht mindestens 4-5 Stunden gegessen und getrunken werden. Die Definition ist eine einheitliche Methode Endrashika. Diese Methode ist einfach anzuwenden, benötigt ein wenig Zeit und ist genau.

Harnstoff - die Norm, die Gründe für die Zunahme, Abnahme, wie die Analyse zu bestehen ist

Eine Abnahme der Harnstoffkonzentration unter 2 mmol / l deutet auf eine proteinarme Ernährung hin. Der über 8,3 mmol / l erhöhte Blutharnstoffgehalt wird als Urämie bezeichnet. Urämie kann durch bestimmte physiologische Bedingungen verursacht werden. In diesem Fall handelt es sich nicht um eine ernsthafte Erkrankung.

Physiologische Urämie entsteht also, wenn:

• unausgewogene Ernährung (proteinreich oder chloridarm)
• Verlust von Körperflüssigkeiten - Erbrechen, Durchfall, übermäßiges Schwitzen usw.

In anderen Fällen wird die Urämie als pathologisch bezeichnet, dh sie wird durch eine Krankheit verursacht. Pathologische Urämie tritt mit erhöhtem Proteinabbau, Nierenerkrankungen und Pathologien auf, die nicht mit der Niere zusammenhängen. Unabhängig davon ist zu beachten, dass eine Reihe von Arzneimitteln (z. B. Sulfonamide, Furosemid, Dopegit, Lazex, Tetracyclin, Levomycetin usw.) ebenfalls zu Urämie führen.

Gründe für einen Anstieg des Harnstoffs
Urämie entsteht also vor dem Hintergrund folgender Erkrankungen:

• chronisches und akutes Nierenversagen
• Glomerulonephritis
• Pyelonephritis
• Anurie (Urinmangel, die Person uriniert nicht)
• Steine, Tumore in den Harnleitern, Harnröhre
• Diabetes mellitus
• Bauchfellentzündung
• Verbrennungen
• Schock
• Magen-Darm-Blutungen
• Darmverschluss
• Vergiftung mit Chloroform, Quecksilbersalzen, Phenol
• Herzinsuffizienz
• Herzinfarkt
• Ruhr
• Parenchym-Ikterus (Hepatitis, Zirrhose)

Die höchste Konzentration von Harnstoff im Blut wird bei Patienten mit verschiedenen Pathologien der Nieren beobachtet. Daher wird die Bestimmung der Harnstoffkonzentration hauptsächlich als diagnostischer Test für die Nierenpathologie verwendet. Bei Patienten mit Nierenversagen werden der Schweregrad des Prozesses und die Prognose anhand der Harnstoffkonzentration im Blut beurteilt. Die Harnstoffkonzentration von bis zu 16 mmol / l entspricht mäßigem Nierenversagen, 16-34 mmol / l - schwerer Nierenfunktionsstörung und über 34 mmol / l - sehr schwerer Nierenerkrankung mit ungünstiger Prognose.

Harnstoffminderung - Ursachen
Eine Abnahme der Harnstoffkonzentration im Blut ist ein seltenes Phänomen. Dies wird hauptsächlich bei einem erhöhten Proteinabbau (intensive körperliche Arbeit), einem hohen Proteinbedarf (Schwangerschaft, Stillzeit) und einer unzureichenden Proteinaufnahme aus der Nahrung beobachtet. Möglicherweise eine relative Abnahme der Harnstoffkonzentration im Blut - mit einer Zunahme der Flüssigkeitsmenge im Körper (Infusion). Diese Phänomene gelten als physiologisch: Der pathologische Abfall der Blutharnstoffkonzentration wird bei bestimmten Erbkrankheiten (z. B. Zöliakie) sowie bei schweren Leberschäden (Nekrose, Zirrhose im Spätstadium, Vergiftung durch Schwermetallsalze, Phosphor, Arsen) festgestellt.

Bestehen der Analyse
Die Bestimmung der Harnstoffkonzentration erfolgt im morgendlichen Blut einer Vene auf nüchternen Magen. Bevor die Analyse durchgeführt wird, muss 6-8 Stunden lang nicht gegessen werden, um starke körperliche Anstrengungen zu vermeiden. Gegenwärtig wird der Harnstoff durch eine enzymatische Methode bestimmt, die spezifisch, präzise, ​​einfach und ohne langwierige Kosten ist. Auch in einigen Labors nach der Urease-Methode. Das enzymatische Verfahren ist jedoch bevorzugt.